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诱导拟合模型说酶的活性位点是可以塑造的,那么为什么酶对底物的形状是特定的呢?

编辑:网友投稿来源:互联网整理更新时间:2020-11-12 20:50:42

活性部位的细微变化是原因。这就是诱导契合模型发挥作用的原因。如果它不改变它的fit,它就不能正确地绑定。当产物被释放时,酶返回到它的非结合构象,并准备进行另一个催化转换。

肌肉、肌红蛋白和血细胞中的氧载体,四聚体血红蛋白,是这样表现的。

这些蛋白质没有很大的底物(它只是O2气体)。但当它结合时,它会将远端组氨酸向上拉,导致铁卟啉复合物改变整个蛋白质的构象,从穹状(脱氧)变成平面状(含氧)。

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当它这样做的时候,血液变成鲜红色(它是动脉,而不是静脉)。形状在这里更明显:暗红色直到平面。

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O2结合使两个组氨酸结合在一起。(CO和CN比o2结合得更紧密,如果结合得太好或不可逆转,就会造成致命的后果,称为竞争抑制。CO和CN-(氰化物)不应该在这里,但它们也适合。

底物及其键组成改变构象。这不是非此即彼,而是两者兼而有之。

随着所有额外的清除为了清晰,有专门的残留物在活性部位,你可能已经猜到了。血红蛋白和肌红蛋白(近端和远端)中的两个组氨酸残基围绕铁与血红素的配位球与血红素结合,使氧气负载并运输到肌肉中,在需要时释放出来。

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类似的事情发生在每一个活性位点,诱导活性位点和底物之间更好的配合。
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